streptavidin-90

avdin和Streptavidin有什么区别

avdin：抗生物素蛋白存在于卵白中的一种碱性糖蛋白，在生蛋清里可以找到还有大量的抗生素蛋白，与生物素（维生素B7）结合可使其难以被人体吸收。存在于卵白中的碱性糖蛋白，因它贪婪地（avidly）与生物素结合，故有此名（avidin）。给动物以生的卵白则产生生物素缺乏症，因为生物素蛋白与生物素结合，使之失活。分子量为68300，含4个亚单位。在体外（试管中）对含生物素的酶具有特异的抑制作用。Avidin 在相当广的温度及 pH 范围下皆很稳定。

Streptavidin：链霉亲和素(streptavidin下称SA)是与亲和素(avidin下称AV)有相似生物学特性的一种蛋白质，是streptomyces avidinii菌的分泌物，其分子量及结合生物素的能力与鸡蛋清中的亲和素相似，等电点6.0，非特异性结合远比亲和素低。SA 是Streptomyces avicllrdi菌培养过程中的分泌产物，主要通过2一亚氨基生物素亲和层析法提纯，1L培养液中含蛋白10~60mg 。

avdin和Streptavidin区别：

Avidin(亲和素)：是一种醣蛋白，被发现存在于鸡蛋卵白中，所以中文称之为「卵白素」，鸟类、爬虫类及两栖类的组织中亦存在。Avidin 总分子量为 67,000 Daltons，由四个完全相同的次体 (subunit)所组成，每个次体皆能与一分子的 biotin 结合。Avidin 含醣比例颇高，约占了总分子量的 10％。其 pI＝10-10.5，溶于水及含盐溶液中。Avidin 在相当广的温度及 pH 范围下皆很稳定。

Streptavidin(链霉亲和素): 由 Steptomyces Avidinii 中纯化出的蛋白质，同样能与 Biotin 做专一性结合，分子量为 60,000 daltons。Streptavidin 也是个由四个相同次体 (subunit)所组成的蛋白质，每个次体皆能与一分子的 biotin 结合，且其与 biotin 之键结亲和力相当于 Avidin-biotin 之亲和力。不过Biotin-Streptavidin 复合物对于 guanidine.HCl 将两者分开的抗拒能力较 Biotin-Avidin 还要强。此外，Streptavidin 不含醣且具有酸性的 pI = 5，正好与Avidin 相反。

由于链霉亲和素四价结合特性,目前商品化的试剂多采用链霉亲和素,而较少采用亲和素.。

strep tactin可以纯化什么蛋白

Avidin(亲和素)：是一种醣蛋白，被发现存在于鸡蛋卵白中，所以中文称之为「卵白素」，鸟类、爬虫类及两栖类的组织中亦存在。Avidin 总分子量为 67,000 Daltons，由四个完全相同的次体 (subunit)所组成，每个次体皆能与一分子的 biotin 结合。Avidin 含醣比例颇高，约占了总分子量的 10％。其 pI＝10-10.5，溶于水及含盐溶液中。Avidin 在相当广的温度及 pH 范围下皆很稳定。

NeutrAvidin: 是去除了”醣”以后的 Avidin，分子量为 60,000 daltons。其优点为 pI 值为中性，且其与biotin-binding protein 之间会造成的非专一性结合为最低。

Streptavidin(链霉亲和素): 由 Steptomyces Avidinii 中纯化出的蛋白质，同样能与 Biotin 做专一性结合，分子量为 60,000 daltons。Streptavidin 也是个由四个相同次体 (subunit)所组成的蛋白质，每个次体皆能与一分子的 biotin 结合，且其与 biotin 之键结亲和力相当于 Avidin-biotin 之亲和力。不过Biotin-Streptavidin 复合物对于 guanidine.HCl 将两者分开的抗拒能力较 Biotin-Avidin 还要强。此外，Streptavidin 不含醣且具有酸性的 pI = 5，正好与Avidin 相反。

生物素-亲合素系统的原理

理论上来讲：有Strep-tag的重组蛋白，都可以用 Strep-Tactin来纯化，属于亲和层析的范畴。

Strep-tag技术开发的原理是众所周知的生物素（biotin）和抗生物素蛋白链菌素（streptavidin）之间的结合反应。为了将这种牢固的相互作用用于蛋白质纯化用途，研究者们发现需要一个肽，该肽与重组蛋白质融合后，能够结合在streptavidin的生物素结合口袋，从而作为纯化tag。最后研究者们成功设计出一个只由8个氨基酸(Trp-Ser-His-Pro-Gln-Phe-Glu-Lys)构成的短序列并称之为Strep-tag II。为了优化结合属性，streptavidin也被设计成为Strep-Tactin。如此，一对优化的结合伙伴被发现了：Strep-tag / Strep-Tactin系统现已成为最被广泛应用的亲和层析系统之一。

详见：http://www.bioon.com.cn/doc/showarticle.asp?newsid=11815。

hoechst 和tunel法检测细胞凋亡的区别

生物素（biotin，B）广泛分布于动、植物组织中，常从含量较高的卵黄和肝组织中提取，分子量244．31Da．生物素分子有两个环状结构（如图），其中Ⅰ环为咪唑酮环，是与亲和素结合的主要部位；II环为噻吩环，C2上有一戊酸侧链，其末端羧基是结合抗体和其他生物大分子的惟一结构，经化学修饰后，生物素可成为带有多种活性基团的衍生物——活化生物素。活化生物素可以在蛋白质交联剂的介导下，与已知的几乎所有生物大分子偶联，包括蛋白质，核酸，多糖，脂类等。

亲和素（avidin，AV）亦称抗生物素蛋白、卵白素，是从卵白蛋白中提取的一种由4个相同亚基组成的碱性糖蛋白，分子量为68kD，等电点pI=10.5；耐热并耐受多种蛋白水解酶的作用．尤其是与生物素结合后，稳定性更好。生物素与亲和素间的作用是目前已知强度最高的非共价作用，亲和常数（K）为1015mol/L，比抗原与抗体间的亲和力（K=10.5～11L/mol）至少高1万倍。并且，二者的结合稳定性好专一性强，不受试剂浓度，PH环境，抑或蛋白变性剂等有机溶剂影响。由于每个亲和素能结合4个分子的生物素，这一特点可以用于构建一个多层次信号放大系统。因此，BAS即可用于微量抗原、抗体及受体的定量、定性检测及定位观察研究，亦可制成亲和介质用于上述各类反应体系中反应物的分离、纯化。

亲和素由于带有一个糖链侧链，导致容易和细胞表面的多糖发生非特异性亲和。因此，链霉亲和素被开发出来。

链霉亲和素（streptavidin，SA）是由链霉菌streptomyces avidinii分泌的一种蛋白质，分子量为65kD。链霉亲和素分子由4条相同的肽链组成，其中每条肽链都能结合一个生物素，并且不带任何糖基，因此与亲和素一样，一个链霉亲和素分子也能结合4个生物素分子，二者亲和常数（K）亦为1015mol/L。链霉亲和素的适用范围比亲和素更为广泛。

关于DNA和RNA催化的英文翻译,帮忙翻一下

hoechst法看凋亡，主要是看sub-G1期的细胞数量。原理就是凋亡的细胞，由于DNA正在降解，所以含量比正常细胞要少。在以PI荧光强度（代表DNA量）为横坐标的柱状图上，一般会有2个峰，G1和G2，G1就是正常细胞，G2是正在分裂的2倍体。2者间是S期细胞。如果有凋亡的细胞，在G1前会有细胞出现，就是DNA含量少于正常细胞的凋亡细胞.。

BIOG tunel法是运用细胞在发生凋亡时，会激活一些DNA内切酶，这些内切酶会切断核小体间的基因组DNA。细胞凋亡时抽提DNA进行电泳检测，可以发现180-200bp的DNA ladder。基因组DNA断裂时，暴露的3’-OH可以在末端脱氧核苷酸转移酶(Terminal Deoxynucleotidyl Transferase, TdT) 的催化下加上荧光素 (FITC) 标记的dUTP (fluorescein-dUTP) ，从而可以通过荧光显微镜或流式细胞仪进行检测。

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